Ca2+-钙调素依赖性蛋白激酶II的α、β、γ和δ异构体的三维结构和酶学性质的比较分析。
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Gaertner TR, Kolodziej SJ, Wang D, Kobayashi R, Koomen JM, Stoops JK, Waxham MN
Ca2+-钙调素依赖性蛋白激酶II的α、β、γ和δ异构体的三维结构和酶学性质的比较分析。
中国生物化学杂志，2004 3月26日;279(13):12484-94。Epub 2004年1月12日
- PubMed ID
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14722083 (PubMed视图］
- 摘要
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Ca(2+)-钙调蛋白依赖性蛋白激酶II (CaM-kinase II)是一种普遍存在的Ser/ thr定向蛋白激酶，在哺乳动物细胞中由四个基因家族(α、β、γ和δ)表达。我们已经记录了这四个基因产物的三维结构和生物物理和酶的性质。生物物理分析表明，每一种异构体在21-25 A都能组装成低聚体，其三维结构表明这四种异构体都是十二聚体，具有相似但极不寻常的结构。包含该关联域的齿轮形核心具有拴在附属物上的催化域，其中六个附属物从核心的两端延伸。在这个分辨率水平上，我们可以分辨出全酶的超微结构中没有异构体依赖的差异。酶学分析表明，这些异构体对ATP和肽底物合肽的K(m)相似，但通过结合、底物磷酸化和自磷酸化评估，它们与Ca(2+)-钙调素的相互作用具有显著差异。有趣的是，CaM结合亲和力的等级顺序(gamma > beta > delta > alpha)与它们的CaM依赖自磷酸化的等级顺序(beta > gamma > delta > alpha)并不直接相关。利用这些数据的模拟显示，CaM结合亲和力的测量差异在酶的自磷酸化中起着微小的作用，这在很大程度上取决于每种亚型的自磷酸化速率。