FIST/HIPK3: Fas/FADD相互作用的丝氨酸/苏氨酸激酶，诱导FADD磷酸化并抑制Fas介导的Jun NH(2)末端激酶活化。
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Rochat-Steiner V, Becker K, Micheau O, Schneider P, Burns K, Tschopp J
FIST/HIPK3: Fas/FADD相互作用的丝氨酸/苏氨酸激酶，诱导FADD磷酸化并抑制Fas介导的Jun NH(2)末端激酶活化。
中华检验医学杂志，2000;32(8):1145 - 1145。
- PubMed ID
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11034606 (PubMed视图］
- 摘要
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Fas是一种细胞表面死亡受体，是细胞凋亡的信号。已经确定了几种与Fas细胞质死亡结构域结合的蛋白质。Fas相关死亡结构域(FADD)将Fas与procaspase-8偶联，Daxx将Fas与Jun NH(2)末端激酶途径偶联，它们独立结合Fas死亡结构域。我们已经确定了一个130-kD激酶指定的fas相互作用丝氨酸/苏氨酸激酶/同源结构域相互作用蛋白激酶(FIST/HIPK3)作为一种新的fas相互作用蛋白。与Fas的结合是由蛋白质COOH末端的保守序列介导的。FIST/HIPK3在哺乳动物组织中广泛表达，定位于细胞核和细胞质中。在转染的细胞系中，FIST/HIPK3引起FADD磷酸化，从而促进FIST/HIPK3-FADD- fas相互作用。虽然Fas配体诱导的Jun NH(2)末端激酶的激活被过度表达的FIST/HIPK3损伤，但细胞死亡不受影响。这些结果表明Fas相关的FIST/HIPK3调节Fas的两个主要信号通路之一。