解决方案的结构Ca2 + -CIB1和Mg2 + -CIB1及其与血小板相互作用的整合素alphaIIb胞质域。
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修三黄H, H, Yamniuk美联社,傅高义HJ
解决方案的结构Ca2 + -CIB1和Mg2 + -CIB1及其与血小板相互作用的整合素alphaIIb胞质域。
生物化学杂志。2011年5月13日,286 (19):17181 - 92。doi: 10.1074 / jbc.M110.179028。Epub 2011年3月9日。
- PubMed ID
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21388953 (在PubMed]
- 文摘
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钙-和integrin-binding蛋白1 (CIB1)是一个无处不在的Ca(2 +)绑定蛋白和血小板的特定约束力的合作伙伴整合素alphaIIb胞质域,在止血授予CIB1的关键作用。CIB1也参与细胞凋亡,胚胎发生和DNA损伤反应。在这项研究中,解决方案结构的钙(2 +)-CIB1和镁(2 +)-CIB1使用溶液核磁共振光谱学测定。Ile的甲基,亮氨酸,Val选择性地使质子化,以弥补损失的质子由于含重氢。Ca的解决方案结构(2 +)-CIB1具有较小的开类ef - hand C-domain而可用的晶体结构。钙(2 +)-CIB1和镁(2 +)-CIB1有类似的结构,但镁(2 +)的N-lobe -CIB1稍微打开比Ca -CIB1 (2 +)。额外的核磁共振实验中,如化学位移扰动和甲基溶剂可访问性以表面硝基氧探头,进行进一步描述结构的钙(2 +)-CIB1和镁(2 +)-CIB1以及它们的相互作用与整合素alphaIIb胞质域。核磁共振测量骨干酰胺质子慢动作(毫秒微秒)动力学证实,c端螺旋的Ca (2 +) -CIB1流离失所在alphaIIb绑定。的第三类ef - hand钙(2 +)-CIB1和镁(2 +)-CIB1确定是直接参与与alphaIIb CIB1之间的交互。在一起,这些数据说明CIB1表现完全不同于相关类ef - hand监管钙结合蛋白质,如钙调蛋白或神经元钙传感器蛋白质。