血浆蛋白与固定化肝素和肝素-白蛋白结合的特性。
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Mirow N, Zimmermann B, Maleszka A, Knobl H, Tenderich G, Koerfer R, Herberg FW
血浆蛋白与固定化肝素和肝素-白蛋白结合的特性。
Artif Organs. 2007 Jun;31(6):466-71。
- PubMed ID
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17537059 (PubMed视图]
- 摘要
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血浆蛋白与固定化肝素的选择性粘附被认为有利于与血液接触的外来物质的血液相容性。在实验模型中选择凝血酶原、凝血酶、抗凝血酶III (AT3)和纤维蛋白原进行分析。利用表面等离子体共振进行生物分子相互作用分析，实时记录和分析它们的结合特性。生物素化肝素、肝素-白蛋白偶联物和白蛋白分别作为配体固定在链霉亲和素涂层的传感器上。凝血酶原没有与任何配体表面结合，也没有观察到任何血浆蛋白与白蛋白的特异性结合。用两种不同的方法计算了凝血酶与肝素以及肝素-白蛋白结合的结合动力学。对于肝素，两种方法都获得了相同的K(D)(平衡解离常数)值61 x 10(-9) M。对于共轭，分别计算出111 x 10(-9)和104 x 10(-9) M的K(D)值略有不同。凝血酶对肝素包被表面的亲和力被证明高于其对肝素缀合物的亲和力。AT3与肝素和肝素-白蛋白缀合物的结合模式虽然是特异性的，但可能是由于结合过程中的构象变化所致。 Steady-state kinetic analysis revealed a K(D) value of 281 +/- 24 x 10(-9) M for the heparin surface. For the conjugate surface, a K(D) of 53 +/- 5 x 10(-9) M was calculated, indicating a higher affinity toward heparin-albumin conjugate. A high-affinity binding of fibrinogen to high-density surfaces of both heparin and the conjugate was observed. However, as binding to low-density surfaces was considerably reduced, specificity remained uncertain.